提问人：user22799757 提问时间：10/25/2023 最后编辑：pippo1980user22799757 更新时间：11/3/2023 访问量：65
蛋白质中的非天然氨基酸插入物
unnatural amino acid insert to the protein
问：
我想问一下，我怎样才能将我的非天然氨基酸.mol加载到特定的蛋白质位点？
我想如果有插件可以做到这一点吗？ 或者有没有其他软件可以做到这一点？ 非常感谢你，如果你能帮助我。
答：
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pippo1980
11/2/2023
#1
好的花了一段时间，在开源PyMOLh中，您可以利用诱变向导，pymolwiki.org 诱变：
举个例子，我制作了一个假的 aa [只是添加一些原子，忘了其中的化学反应]让我们称之为：HLES
ATOM 1 N HLESA 2 3.371 1.462 0.000 1.00 0.00 N
ATOM 2 CA HLESA 2 4.047 2.756 0.000 1.00 0.00 C
ATOM 3 C HLESA 2 5.547 2.582 0.000 1.00 0.00 C
ATOM 4 O HLESA 2 6.078 1.465 -0.011 1.00 0.00 O
ATOM 5 CB HLESA 2 3.660 3.584 1.261 1.00 0.00 C
ATOM 6 CG HLESA 2 2.162 3.871 1.466 1.00 0.00 C
ATOM 7 CD HLESA 2 1.968 4.708 2.744 1.00 0.00 C
ATOM 8 CE2 HLESA 2 0.481 5.082 2.892 1.00 0.00 C
ATOM 9 S01 HLESA 2 -0.066 5.995 1.415 1.00 0.00 S
ATOM 10 S02 HLESA 2 2.968 6.225 2.635 1.00 0.00 S
END
请注意，这个 aa 作为分配给它的连锁字母 A ，它以后可能会反咬你一口。
我可以使用 PyMOL 将其另存为：文件菜单 -> 导出分子 ->Pickled
保存方式 文件类型 比方说 .ChemPy Pickle (*.pkl)hles.pkl
然后，您需要将此类文件移动到文件夹中pymol/data/chempy/fragments
Toghether 与所有其他片段或 AA.
之后，您需要修改文件
在前面提到的文件夹中包含所有（不是全部，有些没有旋转器）fragments/aa 的骨干独立旋转器。/pymol/data/chempy/sidechains/sc_bb_ind.pkl
您还可以修改包含文件夹中所有 fragments/aa 的主干依赖旋转器的文件，但这将更加棘手，
请参阅 /pymol-open-source/modules/pymol/wizard/mutagenesis.py 和文件本身来了解它的一些概念。它写在某个地方 PyMOL ： ./pymol/data/chempy/sidechains/sc_bb_dep.pklpymol/data/chempy/fragmentsPyMOL now uses Dunbrack rotamers by default
要使用 Python 修改文件：sc_bb_ind.pkl
from chempy import io
file_orig = io.pkl.fromFile('sc_bb_ind.pkl')
file_orig['HLES'] = [{('N', 'CA', 'CB', 'CG'): -66.9, 'FREQ': 1.000000}]
io.pkl.toFile(file_orig,"sc_bb_ind.pkl_original+HLES")
像在文件夹中一样移动，覆盖旧文件夹sc_bb_ind.pkl_original+HLESsc_bb_ind.pkl/pymol/data/chempy/sidechains
然后，如果我能够以与我相同的方式写下它，请尝试从PyMol邮件列表中窃取的以下代码（[PyMOL]在命令行中与诱变向导交互。
import pymol
from pymol import (
cmd ,
stored,
)
print('########## PYMOL VERSION ##########################################')
print(' ', cmd.get_version() )
print('###################################################################')
pymol.finish_launching()
pdb = 'pept'
cmd.load(pdb+'.pdb' , pdb)
seq = cmd.get_fastastr(pdb)
print(seq)
"""
from
https://sourceforge.net/p/pymol/mailman/pymol-users/thread/4E522A10.8070401%40bluewin.ch/#msg27979284 :
"""
# Initialize
# load yourProtein ## DONE ALREADY !!!
cmd.wizard("mutagenesis")
cmd.do("refresh_wizard")
#
# To get an overview over the wizard API:
# for i in dir(cmd.get_wizard()):
# print(i)
# lets mutate residue 2 to HLES
cmd.get_wizard().set_mode("HLES")
cmd.get_wizard().do_select("2/")
#
# Select the rotamer
cmd.frame(1)
# Apply the mutation
cmd.get_wizard().apply()
cmd.set_wizard()
cmd.save("%s_mutated__HLES.pdb" % pdb, pdb)
# cmd.sync(timeout = 1.0 , poll = 0.05)
cmd.delete(pdb)
# cmd.sync(timeout = 1.0 , poll = 0.05)
print('new load !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!')
cmd.load("%s.pdb" % pdb, pdb)
cmd.load("%s_mutated__HLES.pdb" % pdb, pdb+'_mutated')
seq = cmd.get_fastastr(pdb+'_mutated') # returns A?GP , while using GUI wizard returns A HLES GP
print(seq)
如果工作正常，您应该获得原始文件：pept.pdb
更改为：pept_mutated.pdb
有趣的是，脚本在终端中打印为肽序列：
AWGP对于原始肽
A?GP对于突变肽
而 PyMOL GUI 给出：
使用 GUI 向导手动执行突变，您可以得到：
我不知道这里发生了什么，但如果你知道更多，请回复。
您可以在以下位置阅读有关所有这些的更多信息：DUNBRACK LAB 和这个旧插件：SwissSidechain - PyMOL Plugin v2
如果有人能向我指出一个不错的 python 脚本，该脚本可以根据 .我知道这个库源自一些沉积蛋白质结构 （PDB） 中存在的 aa 的统计分析，但尽管如此，旋转体可以用其他方式计算（理论上......一些能量......等）。sc_bb_ind.pklsc_bb_dep.pklbbind02.May.lib
Backbone-independent rotamer library May 15, 2002
*********************************************
* *
* Roland L. Dunbrack, Jr., Ph. D. *
* *
* Associate Member *
* Institute for Cancer Research *
* Fox Chase Cancer Center *
* 7701 Burholme Avenue *
* Philadelphia PA 19111 *
* *
* Email: [email protected] *
* URL: www.fccc.edu/research/labs/dunbrack *
* *
*********************************************
Rotamers are defined as follows:
r1 = chi1 rotamer = N- CA-CB- XG(1) dihedral
r2 = chi2 rotamer = CA-CB-XG(1)-XD(1) dihedral
r3 = chi3 rotamer = CB-XG-XD- XE(1) dihedral
r4 = chi4 rotamer = XG-XD-XE- XZ dihedral
Chi angle ranges for each rotamer type
=======================================
r1 rotamers of all residue types except Pro
r2 rotamers of Arg, Gln, Glu, Ile, Leu, Lys, Met
r3 rotamers of Arg, Lys, Met
r4 rotamers of Arg, Lys
r1,r2,r3,r4 Conformation chi range
----------- ------------ -----------------
1 g+ 0 <= chi < 120
2 t 120 <= chi < 240
3 g- -120 <= chi < 0
r2 rotamers of Asn, Asp
r3 rotamers of Gln, Glu
r2, r3 Conformation chi range
----------- ------------ -----------------
1 g+ 30 <= chi < 90
2 t -30 <= chi < 30
3 g- -90 <= chi < -30
r2 rotamers of Phe, Tyr, His
r2 Conformation chi range
----------- ------------ -----------------
1 g 30 <= chi < 150
2 t -30 <= chi < 30
r2 rotamers of Trp
r2 Conformation chi range
----------- ------------ -----------------
1 g+ -180 <= chi < -60
2 t -60 <= chi < 60
3 g- 60 <= chi < 180
r1 rotamers of Pro
r1 Conformation chi range
----------- ------------ -----------------
1 g+ (Cg-endo) 0 <= chi < 90
2 g- (Cg-exo) -90 <= chi < 0
This library contains both a traditional backbone-independent rotamer library
which contains values for p(r1,r2,r3,r4), and a conditional backbone-independent
rotamer library, which consists of values for p(r2,r3,r4 | r1).
The conditional library gives the probability that a sidechain will be
in an r2 or r2,r3 or r2,r3,r4 rotamer given that r1 is a particular
rotamer. These values are combined with the backbone-dependent r1
preferences to form a complete backbone-dependent rotamer library.
This rotamer library was derived from a Bayesian statistical analysis of
sidechains from 850 protein chains in the Protein Databank.
Details, Protein Science, 6, 1661-1681 (1997).
Res Rotamer n(r1) n(r1234) p(r1234) sig p(r234|r1) sig chi1 sig chi2 sig chi3 sig chi4 sig
1 2 3 4
ARG 1 1 1 1 568 2 0.04 0.02 0.41 0.22 55.4 19.8 79.7 16.1 62.4 15.0 82.3 11.9
ARG 1 1 1 2 568 5 0.07 0.03 0.83 0.31 59.2
............
..........
........
......
....
对于 SwissSidechain 轮转轮 SwissSidechain中的轮盘库是如何生成的？
SwissSidechain中的rotamer库是如何生成的？
对于自然侧链，通过对PDB中所有可用的X射线结构（截至2012年1月）进行统计，分辨率低于或等于1.75 Ångströms来生成旋转器。对于非自然侧链，我们使用了基于物理和基于知识的组合方法。这包括根据 MD 轨迹计算每个旋转体的概率，并将获得的第一个二面角的概率重新归一化为实验结构中自然侧链的概率（有关详细信息，请参阅我们的论文 （PDF））。
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